Composição da peçonha de serpente: ação das metaloproteases, serinoproteases e sua aplicação farmacológica / Composition of the snake venom: action of metaloproteases, serinoproteases and their pharmacological application

Alice Almeida Pereira Nunes, Márcio Monteiro Nascimento, Mário Sérgio Rocha Gomes

Resumo


As peçonhas de serpentes são secreções ricas em toxinas enzimáticas (metaloproteases, serinoproteases, fosfolipases A2, L-aminoácido oxidase, fosfodiesterases, colinesterases, hialuronidases, ATPases, NAD nucleosidases, catalases, aminotransferases e β-glucosaminidases) e não enzimáticas (cardiotoxinas, citotoxinas, fatores de crescimento vascular e neural, lectinas tipo-C, inibidores e peptídeos desintegrinas),  sintetizadas e armazenadas em áreas especificas do corpo, chamadas de glândulas, e apresentam um aparelho especializado para a inoculação dessa substância auxiliando nas atividades biológicas. É importante ressaltar que essa composição pode variar entre as serpentes da mesma espécie, uma vez que, tem a influência de alguns fatores como: idade, sexo e região geográfica. O presente artigo tem por objetivo revisar sobre a composição da peçonha de serpentes, ação das metalo e serinoproteases já isoladas, e a sua possível aplicação farmacológica. Para tanto, será feita uma revisão, de natureza qualitativa, com base em dados de artigos sobre a temática em questão.


Palavras-chave


Peçonha de serpentes; Proteases; Aplicação farmacológica

Texto completo:

PDF

Referências


BALDO, C., JAMORA, C., YAMANOUYE, N., ZORN, T.M., MOURA-da-SILVA, A.M., Mechanismy of vascular damage by hemorrhagic snake venom metalloproteinases: Tessue distribution and in situ hydrolysis. PLOS Neglected Tropical Diseases 4, e727, 2010.

BARROS, L. C., et al. A new fibrin sealant from Crotalus durissus terrificus venom: Applications in Medicine, Journal of Toxicologia e Saúde Ambiental, Parte B, 12: 8, 553-571, 2009.

BENOWITZ, N. L. Agentes Anti-hipertensivos. In: KATZUNG, B. G. Farmacologia Básica e Clínica. 8ª ed, Rio de Janeiro: Guanabara koogan, p. 137 –158, 2003.

BIEBER, A. L. Metal and Nonprotein Constituents in Snake Venoms. In: LEE, C.-Y. (Eds.). Snake Venoms. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 1979. p. 295-306. DOI: 10.1007 / 978-3-66913-2_9.

CAVALCANTE, J.S. et al. Interações de veneno ofídico com a cascata de coagulação: entendendo as toxinas procoagulantes e fibrinogenolítica. ANAIS DO 1º CURSO DE INVERNO EM BIOCIÊNCIAS – PPGCB/UFPE,8-239, 2018.

CHIPPAUX, J.P., WILLIAMS, V., WHITE, J. Snake venom variability: methods of study, results and interpretation. Toxicon, 29 (11), 1279-1303. 1991.

COELHO, A.L., FREITAS, M.S., OLIVEIRA-CARVALHO, A.L., MOURA-NETO, V., ZINGALI, R.B., BARJA-FIDALGO, C. Effects of jarastatin, a novel snake venom disintegrin, on neutrophil migration and actin cytoskeleton dynamics. Exp Cell Res. 251(2):379-387, 1999.

COMINETTI, M. R, Estudo dos efeitos de metaloproteases/desintegrinas isoladas do veneno de serpente Bothrops alternatus sobre a adesão celular e a expressão gênica. 2004. 199 f. Tese (Doutorado) – Universidade Federal de São Carlos, São Carlos, SP, 2004.

ESCALANTE, T. et al. Novel insights into capillary vessel basement membrane damage by snake venom hemorrhagic metalloproteinases: a biochemical and immunohistochemical study. Arch Biochem Biophys. 455, 144-153, 2006.

ESCALANTE, T. et al. Key events in microvascular damage induced by snake venom hemorrhagic metalloproteinases. Journal of Proteomics 74, 1781-1794, 2011.

FONSECA, K.C. Purificação e caracterização bioquímica da moozicina, uma metaloprotease dependente de zinco presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni (Caiaça). 2010. 51f. Dissertação (mestrado) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, MG, 2010.

FOX J.W., SERRANO S.M. Structural considerations of the snake venom metalloproteinases, key members of the M12 reprolysin family of metalloproteinases. Toxicon. Jun 15, 45(8):969-85, 2005.

FOX, J.W., SERRANO, S.M.T. Insights into and speculations about snake venom metalloproteinase (SVMP) synthesis, folding and disulfide bond formation and their contribution to venom complexity. FEBS J. 275, 3016-3030, 2008.

GOMES, M.S.R. Caracterização Estrutural e functional de metaloproteases isoladas de peçonhas bothrópicas. 2013 127f. Tese (Doutorado) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, MG, 2013.

GRAMS, F., HUBER, R., KRESS, L.F., MORODER, L., BODE, W. Activation of snake venom metalloproteinases by a cysteine switch-like mechanism. FEBS Lett. 335, 76-80. 1993.

GUTIERREZ JM, RUCAVADO A, ESCALANTE T, DIAZ C. Hemorrhage induced by snake venom metalloproteinases: biochemical and biophysical mechanisms involved in microvessel damage. Toxicon. Jun 15, 45(8):997-1011, 2005.

LARRÉCHÉ, S., MION, G., GOY, M. Troubles de l’hémostase induits par les venins de serpentes. Annales Françaises d'Anesthésie et de Réanimation V. 27, Issue 4April p. 302-309. 2008.

LEVY, D. E. et al. Ancrod in acute ischemic stroke: results of 500 subjects beginning treatment within 6 hours of stroke onset in the ancrod stroke program. Stroke v. 40, p.3796-3803, 2009.

LIMA, M. C. P. Mecanismo de Ação da Enzima Protease de Serina NS2B-NS3 do Vírus da Dengue. 169 f. Tese (doutorado) – Universidade Federal de Pernambuco. CCEN. Recife, PE, 2017.

LUSA, A.L.G. Estudos bioquímicos e biofísicos de metaloproteinases/desintegrinas de venenos de serpentes. 81f. Dissertação (mestrado) – Instituto de Física de São Carlos, São Carlos, SP, 2008.

MAMEDE, C.C.N. Estudo de efeitos inflamatórios locais induzidos por peçonhas Botrópicas. 129 p. Tese de Doutorado – Instituto de Genética e Bioquímica, Uberlândia – MG, 2015.

MATSUI, T. et al. Snake venom proteases affecting hemostasis and thrombosis. Biochim. Biophys. Acta . v. 1477, n.1 -2, p. 146 - 156, 2000.

MOTTA, D. Substância presente no veneno de serpentes pode ser arma contra a metástase. FAPERJ. 2009. Disponível em: . Acesso em: 16 de março de 2020.

RADOSEVICH, M.; GOUBRAN, H. A.; BURNOUF, T. Fibrin sealant: Scientific rationale, production methods, properties, and current clinical use. Vox Sanguinis v. 72, p. 133-143, 1997. DOI: 10.1046/j.1423-0410.1997.7230133.x

RAMOS, O. H. P.; SELISTRE-DE-ARAUJO, H. S. Snake venom metalloproteases — structure and function of catalytic and disintegrin domains. Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology & Pharmacology, v. 142, n. 3–4, p. 328-346, 2006.

SANTOS, M.A. et al. Purificação e avaliação da interferência de BthMP (uma metaloproteases da peçonha de Bothrops moojeni) na coagulação sanguínea. Jorn. Inter. Bioc. v.1, n.2, 2016.

SAJEVIC, T., LEONARDI, A., KRIZAJ, I. Haemostatically active proteins in snake venoms. Toxicon 57, 627-645, 2011.

SERRANO SMT, MAROUN RC. Snake venom serine proteinases: sequence homology vs. substrate specificity, a paradox to be solved. Toxicon, 45:1115–1132, 2005.

TAKEDA S, TAKEYA H, IWANAGA S. Snake venom metalloproteinases: Structure, function and relevance to the mammalian ADAM/ADAMTS family proteins. Biochim Biophys Acta. Jan; 1824(1):164-76, 2011.

ULRICH, A.H., et al., Bases Moleculares da Biotecnologia. co-organizador Cleber A. Trujilo - São Paulo: Roca 1ª ed., p.15-33. 2008. ISBN: 978-85-7241-759-4.

WAHEED, H, MOIN, S.F., CHOUDHARY, M.I. Snake Venom: From Deadly Toxins to Life-saving Therapeutics. Curr Med Chem. 24(17):1874-1891. 2017. doi: 10.2174/0929867324666170605091546.

XU, G. et al. Feasibility of treating hyperfibrinogenemia with intermittently administered batroxobin in patients with ischemic stroke/transient ischemic attack for secondary prevention. Blood Coagul Fibrin V. 18, p. 193- 197, 2007.

YONAMINE, C. M. Clonagem de serino proteases do veneno de cascavel Crotalus durissis terrificus e expressão da giroxina em célula de mamífero. Dissertação (mestrado) – Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares, São Paulo, 2007.

ZHANG, L. et al. Batroxobin Mobilizes Circulating Endothelial Progenitor Cells in Patients With Deep Vein Thrombosis. Clin Appl Thromb-Hem v. 17, p. 75-79, 2011.




DOI: https://doi.org/10.26694/jibi.v6i1.11051

Apontamentos

  • Não há apontamentos.


Licença Creative Commons
Esta obra está licenciada sob uma licença Creative Commons Atribuição 4.0 Internacional.

ISSN: 2448-0002

 

Qualis CAPES - QUADRIÊNIO 2013-2016

Área de avaliação (Qualis Capes)

Classificação

Interdisciplinar

B4

Medicina Veterinária

B4

Odontologia

B4

Indexado em:

 


Apoio